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酵素とは？｜ 酵素なら玄米酵素の百式酵素
[ 1189] 酵素なら玄米酵素の百式酵素
[引用サイト] http://www.100kouso.com/
８月１１日（土）より８月１９日（日）まで定休日及び夏季休業の為、配送はお休みとなります。休業期間中の御注文は８月２０日（月）より順次発送となります。なお、お休み前の最終注文受付は８月１０日（金）１５時となりますのでご注意ください。
7/1 事情により「毎月お届けコース」の新規受付を中止しております。既に「毎月お届けコース」を利用されている方で、途中で一旦休止される方についても、「毎月お届けコース」の再開は致しかねますのでご了解お願いいたします。
6/23 送料について：沖縄県及び各県の離島への配送に関しては運送会社の規定により別途追加送料が掛かりますのでご注意ください。詳細はご注文ページをご覧ください。クレジットカードで決済された場合には追加送料分を代引決済でご負担いただくことがありますので、ご了承ください。
5/21 飲み方について多くの方からお問い合わせいただいております。百式酵素は薬ではありませんので、どのタイミングでお摂りいただいても構いませんが、食事の直前か食べ始めに飲まれることをお奨めしております。
3/31 エリアにより翌日配送できないケースがあります。詳細は注文ページでご確認ください。
3/21 配達の時間指定ですが、交通事情等により時間内にお届けできない場合がございます。前後1時間程度の余裕を見ていただけますようお願いいたします。どうぞご理解お願いいたします。
健康で居続けるには食生活が重要な役割を果たしますが、忙しい毎日の中でなかなか理想的な食生活を続けるのは難しいですよね。そのため近年、健康食品で手軽に栄養補給するのがブームになってきています。ただ、問題は何を摂取するか？…です。
いろんな商品や情報が氾濫する昨今、なかなか「本物の健康食品」に出会うのが難しい状況です。皆様もなんらかの健康食品を取られていると思いますが、満足する商品に出会えていますでしょうか？
私達は、さまざまな健康食品・サプリメントを試してきた経験から、「本物の健康食品」とは下記のようなものではないかと考えています。
私達は研究の結果、理想的な原料を見つけ、それを製品化することに成功しました。「玄米酵素」と「玄米黒酢」を含む百式酵素です。
古くから「玄米」は完全食と言われ豊富な栄養素を含む理想的な食材と言われてきました。ただ難点は食べづらいこと。私自身も挫折した経験がありますが、毎日玄米を食べ続けるのはなかなか大変なことです。また、最近では「酵素」（エンザイム）が非常に注目されてきています。エドワード・ハウエル医学博士が提唱した酵素栄養学に始まり、日本でも高名な医師のベストセラー本で取り上げられたり、ＴＶ番組でも頻繁に取り上げられるようになってきています。人間が持つ「酵素」の量には限りがあり、そのためこれを意識して食物として摂取することが、重要という考え方です。「玄米酵素」という素材は、米ぬかを発酵させて酵素が含まれるようにさせたもので、「玄米」と「酵素」の良い点を併せ持つ、理想的な素材です。
一方の「玄米黒酢」は、やはり米から作られる自然食品ですが、こちらは多くの方が健康食品としてもご存知かと思います。天然のアミノ酸を多く含む食材です。単体で摂取してももちろん良いですが、実は「玄米酵素」と一緒に摂取することで、相乗効果を発揮し、「酵素」の摂取を効率良くできるようになるのです。
百式酵素はこの「玄米酵素」と「玄米黒酢」をバランス良く含んだ理想的な「本物の健康食品」なのです。
この百式酵素を私達が自信を持ってお奨めできる理由をまとめると、下記のようになります。
「酵素が活きたまま」含まれています。万人に必要不可欠な酵素。百式酵素は麹菌が米ぬかに作用してその酵素を自然に作り出したもので、それを活きたままパッケージしています。
最高の栄養バランス食品です。いま話題の酵素に加えて、黒酢の天然アミノ酸とビタミン・ミネラルの補酵素がバランス良く含まれています。
１００％自然で安心です。主原料の米ぬかは有機認定米を使用。また、着色料、保存料、賦形剤、ゼラチン、油などの余計な添加物を一切排除し、100％ピュアの自然食品です。
伝統製法で作られています。古くから日本人に親しまれている玄米。百式酵素の主原料の玄米酵素は、50年余の歴史をもつ専門メーカーがその米ぬかを発酵させてつくるものです。米ぬかと酵素にこだわり続ける職人達が独自の製法で作り上げるまさに逸品です。もう一つの原料である玄米黒酢もろみは、なんと300年以上の歴史を持つ福岡の酢専門醸造所の逸品です。こちらも伝統製法を頑なに守り、日本人の風土に合った日本人の口と体に合うように作られた伝統の黒酢もろみです。だから、百式酵素は日本の伝統・気候・文化の産物とも言えるのです。
百式酵素は、顆粒状に加工していますので、粉末が苦手な方にも飲みやすくなっています。１包１包を丁寧に包装してありますので衛生面でも万全。携帯にも便利です。もちろん１年間は、味・香りが持続でき品質劣化も心配ありません。
ご自身はもちろん、大切なご主人やご両親にもお奨めしていただける間違いの無い自信作です。（もちろん我が家では家族全員が大ファンです！）
なお、「実際に飲んでから決めたい」というお客さまには、無料のお試しセット(ご案内資料付き)を御用意いたしました。厳しくお試し頂き、納得頂いた上にお買い上げください。
お客さまが「百式酵素」を始められることで、１００歳まで元気でお過ごしになられるお手伝いができるようになればこの上無い幸せです。
弊社はインターネット専業の通販会社です。恐れ入りますが、なるべくインターネットかファックスでご注文ください。
酵素とは？｜ 酵素の化学
[ 1190] 酵素の化学
[引用サイト] http://133.100.212.50/~bc1/Biochem/biochem5.htm
生体内のほとんどの化学変化は酵素(enzyme)というタンパク質によって触媒される。酵素と結びつき変化を受ける物質を基質（substrate）という。基質は酵素分子の表面の特定の部位（活性部位, active site）に結合し，酵素タンパク質が作りだす特殊な環境により，いったんエネルギーの高い状態の（ただし，触媒がない場合よりは低いエネルギーで済む）酵素-基質複合体を形成する｡この状態から，基質は生成物（Product）へと化学形を変え，酵素から離れる｡それと同時に，酵素は元の分子状態に戻り，再び次の基質と結合する。
近年，タンパク質以外の物質が生体内で触媒作用を発揮する例が見つかってきた｡一部のRNA（リボ核酸）には，触媒作用がある｡このような核酸をリボザイム（ribozyme）という。
生体内では，たくさんの酵素が働いている。それらの酵素は場合によっては単独でも働くが，多くの酵素はタンパク質以外の成分を必要とする（補助因子）。補助因子の中でも補酵素は特に重要なものである。
体内での一連の化学反応を経路と呼ぶ。例えば，グルコースからピルビン酸や乳酸に到る経路は解糖と呼ばれる。一連の化学反応は，ある特定の個所で制御することにより，全体の経路を制御できる。このような特定の個所には，しばしば，アロステリック酵素などの特有の性質を持つ酵素が使われている。
酵母を砂ですりつぶして透明なろ液を得た。これが「アルコール発酵」作用を保持していることを証明。また，熱処理で活性が消失する（失活）ことも観察。→発酵の生命力説を否定。実体は高分子か？
スクラーゼの活性は酵素濃度に依存。反応の途中で基質と酵素は「酵素-基質複合体」をつくるという概念。
ナタマメから酵素ウレアーゼ*（urease）を結晶化。これはタンパク質からできていた。
ペプシン，ペプシノーゲン，キモトリプシン，キモトリプシノーゲン，トリプシン，トリプシノーゲンの結晶化。
触媒作用を有するRNAである『リボザイム』を発見。（触媒作用はタンパク質だけによらない。生命の起源はRNAから始まったとされる『RNAワールド仮説』へ）
活性を発揮するためにアミノ酸以外の成分（補助因子）を必要とする酵素もある。タンパク質部分をアポ酵素（apoenzyme），補助因子を結合した状態の酵素をホロ酵素（holoenzyme）と呼ぶ。
FAD, ヘム（シトクローム類，カタラーゼ，ヘモグロビンなど），ビオチン，リポ酸など
Mg2+： ヘキソキナーゼ，ホスホグルコムターゼ，グルコース6-リン酸デヒドロゲナーゼ，EcoRV他
Zn2+（配位）： アルコールデヒドロゲナーゼ，カルボキシペプチダーゼA，アルカリホスファターゼ，カルボニックアンヒドラーゼ(CA)，サーモリシン他
左はアポ酵素（不活性）を表す。補助因子(●)がアポ酵素に結合すると活性型のホロ酵素になり，基質に作用できる。
カタラーゼは白金より10万倍も触媒能が高い！無触媒に比べれば，数億倍になる。
酵素が作用を発揮する最適の温度のこと。一般に，反応速度は温度とともに上昇するが，酵素はタンパク質であるから高温では変性するため，活性が逆に低下する。
酵素が作用を発揮する最適のpHのこと。酵素の活性には種々のアミノ酸の解離性原子団が関与する。酵素活性がpHに依存するのは，それらの原子団の解離がpHによって変化するためである。
酵素は特定の反応だけを触媒する｡また，特定の化合物または一群の化合物にしか作用しない。この性質を酵素の基質特異性という。また，酵素は基質中の原子団の立体配座（DとL，cisとtrnasなど）を区別する。つまり，酵素は立体構造を認識できる。このような基質特異性を立体特異性という。以下，例を示す。
ペプシン，トリプシン： タンパク質やペプチドの特定のアミノ酸残基のペプチド結合を切断（加水分解）する｡しかし，糖や脂質の加水分解は触媒しない｡
a-アミラーゼ： デンプンを加水分解し，麦芽糖（マルトース）に変える｡しかし，タンパク質や脂質を加水分解しないし，また，セルロースや寒天など，他の多糖類には作用しない｡
マルタ−ゼは麦芽糖（マルトース）を加水分解するが，他の二糖類には作用しない｡スクラーゼはスクロースを，b-ガラクトシダーゼはラクトースを分解する｡また，ウレアーゼは尿素だけを分解する｡
酵素の表面には基質が結合する溝状のくぼみがある。基質はこのくぼみに結合し，変化を受ける｡このような酵素の立体構造の領域を活性部位または活性中心という。酵素には立体特異性が見られることから，活性部位において，基質は少なくとも3点で酵素と結合すると考えられる。（実際にはもっと多くの相互作用が存在する事が知られている。）
一般に，活性部位の立体構造は、鍵と鍵穴の関係のように特定の基質とぴったり合うようになっている。これを酵素の”鍵と鍵穴”モデルという。
ある酵素では，特定の基質と結合する時に活性部位の立体構造が少し変化する。このように，基質によって立体構造が変化する現象を誘導適合(induced fit）という。
基質は酵素分子の表面の特定の部位（活性部位, active site）に結合し，酵素タンパク質が作りだす特殊な環境により，いったんエネルギーの高い状態の（ただし，触媒がない場合よりは低いエネルギーで済む）酵素-基質複合体を形成する｡この状態から，基質は生成物（Product）へと化学形を変え，酵素から離れる｡それと同時に，酵素は元の分子状態に戻り，再び次の基質と結合する。
酵素反応の速さは，酵素濃度や基質濃度に依存する｡酵素反応を理論的に取り扱ったものとして，次のミカエリス・メンテンの式が有名である｡
通常の実験条件では［Ｓ］0≫［Ｅ］0であり、反応の初期をとれば，加水分解率が10％以下の場合は，［Ｐ］は無視できるから、
また、反応のごく初期以外は、［ＥＳ］の濃度変化はないとして（定常状態近似）、（２）式、（３）式、（５）式より、
Ｋm がｖ＝(1/2)Ｖmaxを与える基質濃度になることは、ミカエリス・メンテンの式から容易に分かるであろう。
同じ基質に対して，Ｋm が異なる酵素の場合，Ｋm が小さいほど作用が強いといえる｡同様に，同じ酵素に対して，Ｋm が異なる基質の場合，Ｋm が小さい基質ほど作用を受けやすいといえる｡
従って、Ｋm 値が小さい程 ＥＳの 解離が起きにくい、つまり、酵素と基質が結合し易いことになる。
一般に、E + S ＝ ES の反応は極めて速い平衡にあり、ｋ1、ｋ2≫ｋcatの条件が満たされていることが分かっている。これを準平衡の取り扱いと呼ぶ。
Lineweaver-Burkプロットは、低い基質濃度のデータの誤差の影響を受けやすいという欠点があり、3種のプロットの中では最も悪いプロットと言えます。従って、このプロット法でほぼ直線になったからといってデータの質が良いかどうかは分かりません。
上の図に示すように、v/[S]とｖの値でプロットするのが、Eadie-Hofsteeプロットです。このプロットは反応速度の誤差に敏感なのが特徴です（つまり、もっともシビアな方法と言える）。データの精度が良い場合は，反応がMichaelis-Mentenの式に合致するかどうかを見つけ出すのに有用です。
Hanes-Woolfプロットは基質濃度 [S]と[S]/ｖでプロットします。反応速度の誤差がKmや Vmaxの決定に及ぼす影響を総合的に考慮すると、このプロット法が最も妥当な方法といわれています。
酵素の活性部位に結合し，基質の結合を妨げる阻害の様式。基質とよく似た化学構造を持つ阻害剤「基質もどき」。
基質の濃度を上げると阻害剤と置き換わるので，阻害の程度は小さくなる。また，Ｖmaxは変わらず，Ｋmだけが増加する。
コハク酸と構造が似ているマロン酸により阻害される。マロン酸は酵素の活性部位に結合するけれど，C=C二重結合になるべき炭素が２つないため触媒作用を受けない。酵素に結合したままになり，阻害する。
酵素の活性部位以外の部位に結合する阻害の様式。従って，阻害剤はEともEＳとも結合する。
阻害剤の濃度を上げても，阻害の程度は変わらない。また，Ｋmは変わらず，Ｖmaxだけが減少する。
阻害剤が，酵素-基質複合体EＳにだけ結合する阻害の様式。この場合，ＫmとＶmaxの両方が変化する。
不活性な前駆タンパク質としてつくられ，ペプチド鎖の一部が切られて活性型の酵素に変化するものもある。
タンパク質中のセリン，トレオニン，チロシン残基はOH基をもつ。OH基はリン酸化されることがある。リン酸化されると活性型の酵素になるものや，逆に，リン酸基が外れると活性型になる酵素がある。
酵素タンパク質の立体構造は硬い固定したものではなく，状況に応じて構造は変化する。アロステリック酵素と呼ばれる酵素では，活性部位の近辺に効果物質（アロステリック因子）が結合する部位が存在。これにより，アロステリック酵素は立体構造が変化し，活性が大きく変化する。
通常の酵素では基質濃度と反応速度の関係はミカエリス・メンテンの式に従うので，上の(a)のような曲線で表される。これに対して，アロステリック酵素の場合，基質濃度と反応速度の関係は上の(b)や(c)のように，Ｓ字型曲線となる。 （赤，負のエフェクター存在下，緑，正のエフェクター存在下）
多段階の代謝過程において，前の反応の基質や生成物が，後の反応の酵素活性を上昇させる（活性化する）調節機構。
多段階の代謝過程において，後の反応の生成物が，前の反応の酵素活性を低下させる（阻害する）調節機構。負のフィードバック調節という。逆に，活性を上昇させる場合には，正のフィードバック調節という。
ホスホフルクトキナーゼは解糖経路の律速酵素である。解糖により生じるATPがこの酵素の阻害剤として働く。
酵素とは？｜ 酵素 - Wikipedia
[ 1191] 酵素 - Wikipedia
[引用サイト] http://ja.wikipedia.org/wiki/%E9%85%B5%E7%B4%A0
酵素（こうそ）とは、生体でおこる化学反応（生化学反応）において触媒作用を示す生体関連物質のこと。酵素は、生物が物質を吸収してから輸送・代謝・排泄に至るまでのさまざまな過程に関与している。およそ生体が物質を変化させて利用する場面において、酵素が関与しない場面は無いといってもよい。生体を機関にたとえるならば、核酸塩基配列が表わすゲノムが設計図に相当するのに対して、酵素は組み立て工具に相当する。
生体内には多くの物質が混在しているが、酵素は作用する物質（基質）をえり好みする性質（基質特異性）と目的の反応だけを進行させる性質（反応選択性）を持つため、さまざまな化学変化が秩序立って進むことに役立っている。人類は、古来より発酵という形で酵素を利用してきた。そして今日では、酵素の利用は食品製造だけにとどまらず、化学工業製品の製造や日用品の機能向上など広い分野に応用されている。医療においても、酵素量を検査して診断したり、酵素作用を調節する治療薬を用いるなど、酵素が深く関っている。
ほとんどの酵素はタンパク質を基に構成されている。したがって、生体内での生成や分布の特性、あるいは熱やpHにより変性し活性を失うといった特性など、他のタンパク質と同じ特性を持つ（記事 タンパク質に詳しい）。
生体内での酵素の役割は、生命を構成する有機、無機化合物を取り込み、必要な化学反応を引き起こすことにある。生命現象は多くの代謝経路を含み、それぞれの代謝経路は多段階の化学反応からなっている。小さな細胞内では、その中で起こるさまざまな化学反応を担当する形でさまざまな酵素がはたらいている。それぞれの酵素は自分の形に合った特定の原料化合物（基質）を外から取り込み、担当する化学反応を触媒し、生成物を外へと放出する。そして再び次の反応のために別の基質を取り込む。ここで放出された生成物は、別の化学反応を担当する酵素の作用を受けて、さらに別の生体物質へと代謝されてゆく。その繰り返しで酵素の触媒反応は進行し、ひいては生命活動が維持されていく。
生体内では化学工業のプラントのように基質と生成物の容器が隔てられているわけではなく、さまざまな物質が渾然一体となって存在している。しかし生命現象をつくる代謝経路でいろいろな化合物が無秩序に反応してしまっては生命活動は維持できない。したがって酵素は、生体内の物質の中から作用するべき物を選び出さなければならない。また、反応で余分な物を作り出してしまうと周囲に悪影響を及ぼしかねないことから、ある基質に対して起こす反応は1通りでなければならない。酵素は生体内の化学反応を秩序立てて進めるために、このように高度な基質選択性と反応選択性を持つ。さらにアロステリズム、阻害などにより化学反応の進行を周りから制御する機構を備えた酵素もある。それらの選択性や制御性を持つことで、酵素は渾然とした細胞内で必要なときに必要な原料を選択し、目的の生成物のみを産生するのである。
この様に、細胞よりも小さいスケールで組織的な作用をするのが酵素の役割である。人間が有史以前より利用していた発酵も細胞内外で起こる酵素反応の一種である。
最初に発見された酵素はジアスターゼで、1832年にA・パヤン (Anselme Payen) とJ・F・ペルソ (Jean Francois Persoz) によるものである。命名も彼らが行った[1]。彼らは翌1833年には麦芽の無細胞抽出液によるでんぷんの糖化を発見し、生命（細胞）が存在しなくても、発酵のプロセスの一部が進行することを初めて発見した。また、1836年にはT・シュワンにより、胃液中にタンパク質分解酵素のペプシンが発見・命名されている[2]。この頃の酵素は生体から抽出されたまま、実体不明の因子として分離・発見されている。「酵素 (enzyme)」という語は酵母の中 (in yeast) という意味のギリシア語の "εν ζυμη" に由来するもので、1878年にドイツのウィルヘルム・キューネによって命名された。[3]
19世紀当時、ルイ・パスツールによって、生命は自然発生せず、生命が無いところでは発酵（腐敗）現象が起こらないこと示されていた。このため「有機物は生命の助けを借りなければ作ることができない」とする生気説が広く信じられており、酵素作用が生命から切り離すことができる化学反応（生化学反応）のひとつにすぎないということは画期的な発見であった。
しかし生物から抽出するしか方法が無く、微生物と同様に加熱すると失活する性質を酵素が持っていたため、その現象は酵素が引き起こしているのか、それとも目に見えない生命（細胞）が混入して引き起こしているのかを区別することは困難であった。このため、酵素が生化学反応を起こすという考え方はすぐには受け入れられず、当時の欧州の学会では酵素の存在を否定するパスツールらの生気説派と酵素の存在を認めるユストゥス・フォン・リービッヒらの発酵素説派とに分かれて論争は続いた。
最終的には、1896年にエドゥアルト・ブフナーが酵母の無細胞抽出物を用いてアルコール発酵を達成したことにより、生気説は完全に否定され、酵素の存在が認知された[4]。
上述したように、19世紀後半にはまだ酵素は生物から抽出される実体不明の因子と考えられていたが、酵素の性質に関する研究は進んだ。その研究の早い段階で、酵素の特徴として基質特異性と反応特異性が認識されていた。これを概念モデルとして集大成したのが、1894年にドイツのエミール・フィッシャーが発表した鍵と鍵穴説である[5]。これは、基質の形状と酵素のある部分の形状が鍵と鍵穴の関係にあり、形の似ていない物質は触媒されない、と酵素の特徴を概念的に表した説である。現在でも酵素の反応素過程のモデルとして十分に通用する。ただし、フィッシャーはこのモデルの実体がなんであるかについては科学的な実証を行なっていない。
1926年にジェームズ・サムナーがナタマメウレアーゼの結晶化に成功し、初めて酵素の実体を発見した[6]。サムナーは自らが発見した酵素ウレアーゼはタンパク質であると提唱したが、当時サムナーが研究後進国の米国で研究していたこともあり、酵素の実体がタンパク質であるという事実はなかなか認められなかった。
その後、タンパク質からなる酵素が次々と発見され、酵素の実体がタンパク質であるということが広く認められるようになった。
20世紀後半になると、X線回折を初めとした生体分子の分離・分析技術が向上し、生命現象を分子の構造が引き起す機能として理解する分子生物学と、細胞内の現象を細胞小器官の機能とそれに関係する生体分子の挙動として理解する細胞生物学が成立した。これらの学問によりさらに酵素研究が進展する。すなわち酵素の機能や性質が 、酵素や酵素を形成するタンパク質の構造やそのコンホメーション変化によって説明づけられるようになった。
酵素の機能がタンパク質の構造に起因するものであれば、何らかの酵素に適した構造を持つものは酵素としての機能を発現しうると考えることができる。実際に、1986年にはトーマス・チェックらが、タンパク質以外で初めて酵素作用を示す物質（リボザイム）を発見している[7]。
今日においては、この酵素の構造論と機能論に基づいて人工的な触媒作用を持つ超分子（人工酵素）を設計、開発する研究も進められている[8][9][10]。
酵素は生体内での代謝経路のそれぞれの生化学反応を担当するために、有機化学で使用されるいわゆる触媒とは異なる基質特異性や反応特異性などの機能上の特性を持つ。また、酵素はタンパク質を基に構成されているため、他のタンパク質と同様に失活の特性、すなわち熱やpHにより変性し活性を失う特性を持つ。次に酵素に共通の特性である基質特異性と反応特異性、および失活について説明する。
酵素は作用する物質を選択する能力をもち、その特性を基質特異性（きしつとくいせい、substrate specificity）と呼ぶ。たとえば、酵素（ぺプチターゼ;ペプチド分解酵素）を作用させてタンパク質を分解する場合は、特定の場所のペプチドを加水分解したり、場合によっては基質として認識せずにまったく作用しない場合もある。一方、タンパク質を（酵素ではなく）酸触媒で加水分解する場合は、ペプチド結合の任意の箇所に作用するため、いろいろな長さのアミノ酸配列のペプチドやアミノ酸が生成されることになる。また、ペプチド分解酵素はペプチド結合のみに反応し、他の結合（エステルやグリコシド結合）には作用しないが、酸触媒ならばペプチド結合も他の結合も区別することなく同じように分解する。
この特性は酵素研究のごく初期から認識されており、鍵と鍵穴に喩えたモデルで説明されていた。20世紀中旬以降、X線結晶解析で酵素分子の立体構造が特定できるようになり、鍵穴のしくみの手がかりが入手できるようになった。すなわち、酵素であるタンパク質の立体構造には様々な大きさや形状のくぼみが存在し、それはタンパク質の一次配列（アミノ酸の配列順序）に応じて決定付けられている。前述の鍵穴はまさにタンパク質立体構造のくぼみ（クラフト）である。酵素は、くぼみに合った基質だけをくぼみの奥に存在する酵素の活性中心へ導くことで、酵素作用を発現する。
今日では、X線結晶解析によって立体構造を決定しなくとも、過去の知見や計算機化学に基づき、タンパク質の一次配列情報やその設計図となる遺伝子の塩基配列情報から立体構造を予測することが可能になりつつある。さらに、生物界に存在しないタンパク質酵素を設計することも可能であるし、タンパク質以外の物質で同様な手法により人工酵素を設計することも可能である。逆に生物界に存在する酵素に適合する基質を設計すると、各種酵素の阻害剤をつくることも可能となった。酵素や阻害剤が設計できるようになったことは、医薬品や分子生物学研究の発展に役立っている。
基質の結合した酵素は、それが結合していない酵素よりもエントロピーが減少していると考えられており、事実、基質を結合させた酵素はあらゆるストレス（熱や pH の変化など）に対して安定である。これは酵素の立体構造変化が起きているためであると考えられている。すなわち、基質が結合すると酵素が触媒反応に適した形状に変化すると考えられている。そして酵素の立体構造変化に従い、基質の立体構造も変化し遷移状態へと向かう。そうすると遷移状態に向かう反応の過程がエントロピーの減少とともに促進されることによって反応の活性化エネルギーを低下させていると考えられている。これらの誘導的な化学反応を生じる考え方を誘導適合という。
誘導適合は基質特性を発現する上でも重要であるが、酵素活性発現とも関連し、アロステリック効果などを通じて酵素活性の制御とも関連している。
生体内ではある1つの基質に着目しても、作用する酵素が違えば生成物も変わってくる。通常、酵素は1つの化学反応しか触媒しない性質を持ち、これを酵素の反応特異性と呼ぶ。
酵素が反応特異性を持つために、消化酵素などいくつかの例外を除けば、通常1つの酵素は生体内の複雑な代謝経路の1か所のみを担当している。このことは、生体を恒常的に維持するための重要な性質である。まず、ある代謝経路が存在するかどうかは、その代謝経路を担当する固有の酵素が存在するかどうかに左右されるので、その酵素タンパク質を産生する遺伝子の発現によって制御できる。また、代謝生産物の1つが過剰になった場合、その代謝経路を担当する固有の酵素の活性にフィードバック阻害がおこるため、過剰な生産が動的に制御される。
酵素はそれぞれに固有の基質と生化学反応を担当するが、同じ生体内でも組織や細胞の種類が異なると、別種の酵素が同じ基質の同じ生化学反応を担当する場合がある。この様な関係の酵素を互いにアイソザイム (isozyme) と呼ぶ。
酵素が役割を果たすときには、酵素を構成するタンパク質の立体構造（コンホメーション）が深く関与している。タンパク質は熱、pH、塩濃度、溶媒など条件の違いにより容易に立体構造を替えるが、条件が大きく変わると立体構造が不可逆的に大きく変わり、酵素の場合は失活することもある。場合によっては、微生物の汚染によってペプチダーゼなど消化酵素が失活することもある。
したがって、酵素反応は至適温度・至適pHや水溶媒など条件が限定される。言い方を変えると、酵素は水中や常温、常圧、中性付近のpHなど温和な条件で化学反応を進行させるともいえる。
ただし、生物の多様性は非常に広いので、好熱菌、好酸性菌、好アルカリ菌などの持つ酵素（イクストリーモザイム）は極端な温度や pH に耐えうるとされている。こうした極限環境微生物の応用から酵素の工業利用が現実的になり始めている。
酵素の分類方法はいろいろあるが、ここでは酵素の所在による分類と、基質と酵素反応の種類（基質特異性と反応特異性の違い）による系統的分類を取り上げる。後者による分類は酵素の命名法と関連している。
酵素は生物体内における反応の全てを起こしているといっても過言ではない。そのため、代謝反応の関与する生物体内であれば普遍的に存在し、生体膜（細胞膜や細胞小器官の膜）に結合している膜酵素と、細胞質や細胞外に存在する可溶型酵素とに分類される。可溶型酵素のうち、細胞外に分泌される酵素を特に分泌型酵素と呼ぶ。
このような酵素の種類の違いは、酵素以外のタンパク質の種類の違い（膜タンパク質、分泌型タンパク質）と同様に、立体構造における疎水性側鎖と親水性側鎖の一次構造上の分布（タンパク質配列のモチーフ）の違いによる。他のタンパク質と同様に酵素も細胞内のリボゾームで生合成されるが、モチーフは遺伝子に依存するので、その構造には酵素の進化を反映している。遺伝的に近隣の酵素は類似のモチーフを持ち、酵素郡のグループを形成する。
生体膜に存在する膜酵素はエネルギー保存や物質輸送に関与するものも多く、生体膜の機能を担う重要な酵素群（ATPアーゼ、ATP合成酵素、呼吸鎖複合体、バクテリオロドプシンなど）が多い。生体膜と酵素との位置関係によって3種類に大分できる：
生体膜は内部が疎水性で外部が親水性なので（＝脂質二重膜と呼ばれる）、膜酵素であるタンパク質の部分構造（側鎖）の性質も、膜に接しているところは疎水性が強くて膜脂質への親和性が極めて高く、膜から突出しているところは親水性が強くなっている。
細胞質に存在している酵素は得てして水にも良く溶け、可溶性酵素と呼ばれることが多い。細胞質での代謝にはこの可溶性酵素が多く関わっている。可溶性酵素は、外部には親水性アミノ酸、内部には疎水性アミノ酸が集まることで、球形の立体構造を取っている場合が多い。
酵素は細胞内で産生されるが、産生後に細胞外に分泌されるものもあり、分泌型酵素と呼ばれる。消化酵素が代表例であり、細胞外に存在する物質を取り込みやすいように消化するために分泌される。その形状は可溶性酵素と同じく球形をしている場合が多い。生物に対して何らかの刺激（熱、pH、圧力などの変化）を与えると、その刺激に対してエキソサイトーシスと呼ばれる分泌形態で分泌型酵素を放出する現象が見られる場合がある。構造生物学の進歩において、最初に結晶化され立体構造が決定されていった酵素の多くは分泌型酵素であった。
酵素を反応特異性と基質特異性の違いによって分類すると、系統的な分類が可能となる。このような系統的分類を表す記号として、EC番号がある。EC に続けた4個の番号 "EC X.X.X.X" （Xは数字）による表記がなされるが、左から右にかけて分類が細かくなっていく。EC番号はまず反応特異性を酸化還元反応、転移反応、加水分解反応、解離反応、異性化反応、ATPの補助を伴う合成の6つのグループに分類する。
さらに各グループで分類基準は異なるが、反応特異性と基質特異性との違いとで細分化されてゆく。EC番号は全ての酵素についてこの番号が割り振られており、現在約 3,000 種類ほどの反応が見つかっている。またある活性を担う酵素が他の活性を有することも多く、ATPアーゼなどはATP加水分解反応のほかにタンパク質の加水分解反応への活性も持っている。（記事 EC番号、酸化還元酵素、転移酵素、加水分解酵素、リアーゼ、異性化酵素、リガーゼに詳しい）
酵素の名前は国際生化学連合の酵素委員会によって命名され、同時にEC番号が与えられる。酵素の名称には「常用名」と「系統名」が付される。常用名と系統名の違いについて例をあげながら説明する：
基質分子の名称（複数の場合は併記）と反応の名称を連結して命名される。系統名における反応の名称には規制がある。
系統名と同じ規則で命名されるが、基質の一部を省略して短縮されたりしている。また、命名規則に従わない酵素も多く、DNAポリメラーゼなどはそのひとつである。
酵素はタンパク質から構成されるが、タンパク質のみで構成される場合もあれば、非タンパク質性の構成要素を含むタンパク質（複合タンパク質）の場合もある。酵素が複合タンパク質の場合、補因子（補欠分子族など）と結合しないと活性が発現しない。言い換えると補因子以外のタンパク質部分であるアポ酵素は活性を持たないが、そのタンパク質部分と補因子とが結合したホロ酵素は活性を持つ。
補因子の例としては、タンパク質と結合した金属イオンやヘム鉄など補欠分子族が組み込まれる場合もあるし、あるいは常時酵素の構造に組み込まれていないが、酵素反応が生じる際に基質と共存することが必要とされる低分子の有機化合物である補酵素の場合もある[11]。例えばいくつかのビタミンは補酵素であることが知られている[12]。補因子は酵素との結合の強弱で分類されるが、その境界は曖昧である。
また、酵素を構成するタンパク質鎖（ペプチド鎖）は複数本であったり、複数種類であったりする場合がある。複数本のペプチド鎖から構成される場合、立体構造を持つそれぞれのペプチド鎖をサブユニットと呼ぶ。
酵素はタンパク質から構成されるが、タンパク質だけではなく非タンパク質性の分子である補欠分子族（ほけつぶんしぞく、prosthetic group）が活性中心に組み込まれることが必要な酵素も存在する[13]。補欠分子族は無機化合物の場合もあれば有機化合物の場合もある補因子の一種である。そして、補欠分子族が酵素から遊離しうる場合は補酵素と呼ばれる。
カタラーゼ、P450などの活性中心に存在するヘム鉄などが代表的な補欠分子族である。あるいは 金属プロテアーゼの亜鉛イオンなど直接タンパク質と結合している場合もある。生体が要求する微量金属元素は 多くの場合で補欠分子族として酵素に組み込まれている。
補欠分子族の一種で、酵素の活性中心において酵素反応を補助する非たんぱく質の有機化合物を補酵素（ほこうそ、coenzyme）と呼ぶ[15]（記事 補酵素で詳しく述べる）。酵素の活性中の要素であるため補欠分子族に属するが、酵素から遊離しやすかったり、NADPHのように酵素反応の進行により基質と共に消費される点で典型的な補欠分子族とは性質が異なる。
とはいえ、例えばP450酵素のヘム鉄は酵素と共有結合しており遊離しないので補酵素と呼ばないが、酵素と共有結合していても遊離しうるリポ酸は補酵素である。したがって、補酵素であるか補欠分子族であるかの基準は厳密ではない。
酵素タンパク質が熱により変性し失活するのに対して、補酵素は耐熱性を示し、かつ透析により酵素タンパク質より分離することが可能なため、補因子として早い時期からその存在が知られていた。1931年にはオットー・ワールブルクにより初めて補酵素が発見されている。ビタミンあるいはビタミンの代謝物に補酵素となるものが多い。
NAD、NADP、FMN、FAD、チアミン二リン酸、ピリドキサールリン酸、コエンザイムA、リポ酸、葉酸などが代表的な補酵素であり、サプリメントとして健康食品に利用されるものも多い。
酵素が複数のペプチド鎖（タンパク質鎖）から構成される場合がある。その場合、各ペプチド鎖はそれぞれ固有の三次構造（立体構造）をとり、サブユニットと呼ばれる。サブユニット構成を酵素の四次構造と呼ぶ場合もある。
例えばヒトおける乳酸デヒドロゲナーゼ（LDH; E.C. 1.1.1.27）は4つのサブユニットから構成される四量体だが、体内組織の位置によりサブユニット構成が異なることが知られている。この場合、サブユニットは心筋型（H）と骨格筋型（M）の2種類で、そのいずれか4つが組み合わされて乳酸デヒドロゲナーゼが構成される（例えばH2個とM2個から構成される H2M2 など）。したがって5タイプの乳酸デヒドロゲナーゼが存在するが、これらは同じ基質で同じ生化学反応を担当するアイソザイムの関係にある。これを応用すると、例えば臨床検査で乳酸デヒドロゲナーゼのアイソザイムタイプを同定（電気泳動で同定できる）して、疾患が肝炎であるか心筋疾患であるかを識別することができる。
なお、ここに示した以外の要因（遺伝子変異による一次構造の変化など）によってアイソザイムとなる場合もある。
日本工業規格に「酵素は選択的な触媒作用を持つタンパク質を主成分とする生体高分子物質」 (JIS K 3600-1310) と定義されているように触媒として利用されるが、化学工業などで用いられる典型的な金属触媒とは反応の特性が異なる。
第一に酵素反応の場合、基質濃度 [S] が高くなると反応速度が飽和する現象が見られる。酵素の場合、基質濃度を高く変えると、反応速度は飽和最大速度 Vmax へと至る双曲線を描く。一方、金属触媒の場合、反応初速度 [ν] は触媒濃度に依存せず基質濃度 [S] の一次式で決定される。
このことは、酵素と金属触媒との粒子状態の違いによって説明できる。金属触媒の場合、触媒粒子の表面は金属原子で覆われており、無数の触媒部位が存在する。それに対して酵素の場合、酵素分子が基質に比べて巨大な場合が多く、活性中心を高々1か所程度しか持たない。そのため金属触媒に比べて、基質と触媒（酵素）とが衝突頻度しても（活性中心に適合し）反応を起こす頻度が小さい。そして基質濃度が高まると、少ない酵素の活性中心を基質が取り合うようになるので、飽和現象が生じる。このように酵素反応では、酵素と基質が組み合った基質複合体を作る過程が反応速度を決める律速過程になっていると考えられる。（記事 酵素反応#酵素反応速度に詳しい）
1913年L・ミカエリスとM・メンテンは酵素によるショ糖の加水分解反応を測定し、「鍵と鍵穴」モデルと実験結果から酵素基質複合体モデルを導き出し、酵素反応を定式化した。このモデルによると、酵素は次のように示される。
すなわち、酵素反応は、酵素と基質が一時的に結びついて酵素基質複合体を形成する第1の過程と、酵素基質複合体が酵素と生産物とに分離する第2の過程とに分けられる。
極めて分子活性の高い酵素にカルボネートデヒドラターゼという酵素があるが、この酵素は1秒当たり百万個の二酸化炭素を炭酸イオンに変化させる (kcat = 106 s?1)。（記事 酵素反応#酵素反応の定式化に詳しい）
酵素の反応速度は、基質と構造の似た分子の存在や、後述のアロステリック効果により影響を受ける（阻害される）。阻害作用の種類によって、酵素の反応速度の応答の様式（阻害様式）が変わる。そこで、反応速度や反応速度パラメーターを解析して阻害様式を調べることで、逆にどのような阻害作用を受けているかを識別することができる。どのような阻害様式であるかを調べることによって、酵素がどのような調節作用を受けているか類推することができる。調節作用を研究することは医薬品開発においては酵素作用を制御することにより症状を改善する新たな治療薬の開発に応用されている。
一般に化学反応の進行する方向は化学ポテンシャルが小さくなる方向に進行し、反応速度は反応の活性化エネルギーが高いか否かに大きく左右される（記事 化学平衡や反応速度論に詳しい）。
酵素反応は触媒反応で、化学反応の一種なので、その性質は同様である。ただし、一般に触媒反応は化学反応の中でも活性化エネルギーが低いのが通常であるが、酵素反応の活性化エネルギーは特に低いものが多い。
酵素の基質特異性はなぜ発揮されるのか、活性化エネルギーをいかにして下げるのかなど、無機触媒や酸塩基触媒などと違う基本的特性を生み出す酵素反応の機構については、未だ統一的な解答が得られたとはいえない。しかし今日では、構造生物学の発展や組み換えタンパク質作成による変異導入などのテクニックを用いることにより、その片鱗が明らかにされつつある。
タンパク質分解酵素セリンプロテアーゼを例にあげると、基質が酵素に結合することで反応系のエントロピーが減少する働き（エントロピー・トラップ）により酵素複合体を形成する。
結合した基質は誘導適合により活性中心に反応に適した状態で固定され生成物へと反応が進行する。ここではセリンプロテアーゼりの一種であるキモトリプシンの例を示す。
酵素反応において、酵素基質複合体から生成物へと変化する過程では、原子間の結合距離や角度などが変形した分子構造となる遷移状態や反応中間体を経由する。（記事 酵素反応#遷移状態と抗体酵素に詳しい）
言い換えると、化学反応がしやすい分子の形状が遷移状態であり、酵素は酵素基質複合体が誘導適合することでその状態を作り出している。遷移状態は活性ポテンシャルの高い状態に相当するので、少ないエネルギーで反応中間体の状態を乗り越えて生成物へと変化する。
遷移状態を作ることが酵素タンパクの主たる役割だとすれば、結合により遷移状態を作り出すことができれば酵素になるとも考えられる。
実際に酵素と同じように分子構造を識別し、その分子と結合する生体物質に抗体がある。1986年、アメリカのトラモンタノらは、酵素と同じ働きをするように意図して製造した抗体が意図通りの酵素作用を示すことを発見し、抗体酵素 (abzyme) と名づけた。
生体が酵素活性の大小を制御するには、酵素の量を制御する場合と、酵素の性質を変化させる場合とがある。それらは次のように分類される：[17]
1 の調整は遺伝子の発現量の転写調節により実現し、2 や 3 については酵素の質的な変化であり、1 の転写制御より素早い応答を示す。
2 や 3 の調節の例として、フィードバック阻害が挙げられる。フィードバック阻害により、生産物が過剰になると酵素活性が低減し、生産物が減ると酵素活性は復元する。（記事 酵素反応#酵素反応の調節機構に詳しい）
酵素は実生活の色々な場面で応用されている。ひとつは酵素自体を利用するもので、代表的な分野として食品加工業が挙げられる。もうひとつは生体が持つ酵素を観測・制御するもので、代表的な分野として医療・製薬業が挙げられる。
人間は有史以前から、保存食などを作り出すために、生物の持つ発酵作用を利用してきた。例えば味噌や醤油、酒などの発酵食品の製造には、伝統的に麹や麦芽などの生物を利用してきた。これは見方を変えると、生物を利用することで、生物が含む酵素を間接的に利用してきたといえる。今日では、酵素の実体や機能の詳細が判明したので、発酵食品であっても生物を使わずに酵素自体を作用させて製造する場合もあり、酵素を使って食品の性質を意図したように変化させることが可能になっている。
酵素反応は、一般に流通している加工食品の多くにおいて製造工程中に利用されているほか、でん粉を原料とした各種糖類の製造にも用いられている。また、果汁の清澄化や苦味除去、肉の軟化といった品質改良や、リゾチームによる日持ち向上などにも用いられている。最初に発見された酵素であるジアスターゼはアミラーゼの一種であり、消化剤として用いられる。
これらの酵素は生物由来の天然物とされるので、食品関連法規で求められる原材料表示には省略されていることが多い。また、発酵食品を除く加工食品では、酵素は加工助剤として利用するため、製造工程中に失活または除去されて、完成した食品中には存在しない。このために、これらの酵素は食品添加物とは違う扱いになっている。
20世紀に入り増大した酵素の知見は、医療や治療薬に劇的な改革をもたらした。ヒトの体内で生じている代謝には酵素が関与しているため、酵素の存在量を測定する臨床検査により疾病を診断したり、酵素の活性を制御する治療薬によって症状を治療することができる。また、酵素が欠損する先天性の代謝異常疾患が知られている。
酵素の血中濃度を測定する臨床検査（生化学検査）は疾病の診断に役立っている。ヒトの体内では特定の部位に特定の酵素が存在しているので、疾病によっては、血液中の酵素量が疾病に特有の異常値を示す場合がある。特に、炎症や組織壊死により組織細胞が破壊されると、その組織固有の酵素が血中に放出されて、酵素の血中濃度が急増する。例えば、アミノ基転移酵素（トランスアミナーゼ）の検査は肝機能障害の診断に利用されている。
酵素の活性を制御する治療薬として、酵素阻害剤がある。酵素阻害剤は、ある種の生体物質（オータコイドのような生体内の化学伝達物質など）が症状に関与している場合に用いられ、その生体物質を産生する酵素の働きを阻害することによって、生体物質の量を抑制して症状を緩和する。
先天的に酵素が欠損して代謝異常が引きおこされる遺伝的疾患が知られている。今日では、胎児の遺伝子診断により、これらの疾患の発生を予測し早期に治療開始できるので、代謝異常による重篤な（あるいは永続的な）障害の発生を回避できるようになっている。
たとえば、汗しみや食べ物しみは、単純な油しみと違って固形物であるタンパク質を含んでおり、しみ成分が固形分と絡まって衣類の繊維に強く接着しているため、界面活性剤だけで洗濯しても汚れを落としきれない。そこで、タンパク質を分解する酵素であるプロテアーゼを含んだ酵素入り洗剤が広く利用されている。ただし、通常のプロテアーゼは石鹸が溶けたアルカリ性領域では作用しないため、アルカリ性領域で良好に作用する（至適pHを持つ）アルカリプロテアーゼが利用されている。アルカリプロテアーゼは、1947年にオッテセン (M. Ottesen) らが好アルカリ菌から発見した。今日ではアルカリプロテアーゼは酵素入り洗剤用に大量生産されており、工業製品として生産されるプロテアーゼの60%以上を占めるようになっている[14]。プロテアーゼ以外には、衣類のセルロース繊維を部分的に分解して汚れが拡散しやすいようにするために、セルラーゼを添加している洗剤もある。
同じような例として、食器の洗剤に酵素であるプロテアーゼ（タンパク質汚れ）やリパーゼ（油汚れ）を添加することで汚れ落ちを増強したり、アミラーゼ（澱粉質の糊）を添加することで流水だけで洗浄する自動食器洗浄機でも汚れが落ちるように工夫している例が挙げられる。
化粧品への酵素の応用例としては、脱毛剤にケラチンを分解する酵素パパイン（プロテアーゼの一種）を添加することで、皮膚から突出したむだ毛を分解切断する例などがある。
酵素は、食品工業から香料・医薬品原料などファインケミカルの分野まで多方面の化成品の製造に利用されている。次に分野別の代表的な酵素の利用例を示す。
生体より抽出された酵素を工業化学で利用する際の技術として、酵素の固定化が一般化している。固定化とは、工業用酵素を土台となる物質（担体）に固定して用いる方法である。経済的に生産するためには、逆反応がおこらないように反応系から生成物を効率よく除去する必要がある。しかし、このとき同時に酵素も除去してしまうと、本来は再生・再利用可能な触媒である酵素も使い捨てになってしまう。固定化は、この問題を解決する方法である。
今日では、固定化酵素は、バイオリアクター技術として食品工業から香料・医薬品原料などファインケミカルの分野まで多方面の化成品の製造に利用されている。バイオリアクターは、ポンプにより基質（原料）を注入すると同時に生成物を流出させる生産装置で、酵素を担体とともに柱状の反応装置内に固定することで、酵素のリサイクルの問題や連続生産による経済性の向上などの問題点を解決している。バイオリアクター用の酵素あるいは酵素を含む微生物の固定化には、紅藻類から単離される多糖類のκ-カラギーナン（食品・化粧品のゲル化剤にも利用される）が汎用される。
世界で初めて固定化酵素を使った工業化に成功したのは千畑一郎、土佐哲也らであり、1967年にDEAE-Sepadex担体に固定化したアミノアシラーゼ (E.C. 3.5.1.14) を使って、ラセミ体である N-アシル-DL-アミノ酸の混合物から目的の L-アミノ酸のみを不斉加水分解して光学活性なアミノ酸を得る方法を開発した[14]。
酵素の基質特異性と反応性を利用して化学物質を検出するセンサーが実用化されている。これらは生体由来の機能を利用することからバイオセンサーと呼ばれ、1960年代に研究が始まり1976年にアメリカでグルコースセンサーが市販されて以来、医療診断や環境測定などの場面で用いられてきた[18]。酵素を用いるバイオセンサーは特に酵素センサーと呼ばれる。
電気化学と酵素の化学が組み合わせられたグルコースセンサーでは、電極の上にグルコースオキシダーゼが固定化されている。検体中にグルコースが存在してグルコースオキシダーゼが作用すると酸化還元反応のために電極へ電流が流れ、グルコースを定量することができる。糖尿病患者が自身の血糖値を調べるために用いる市販の血糖値測定器では、このグルコースセンサーが利用されている。
ほか、蛍光発光、水晶振動子、表面プラズモン共鳴などの原理と酵素とを組み合わせたバイオセンサーが研究されている。
現存する全ての生物種において、酵素を含む全てのタンパク質の設計図はDNA上の遺伝情報であるゲノムに基づいている。一方、DNA自身の複製や合成にも酵素を必要としている。つまり酵素の存在はDNAの存在が前提であり、一方でDNAの存在は酵素の存在が前提であるから、ゲノムの起源についてはパラドックスが存在していた。最近の研究では、このパラドックスについて、未だ確証は無いものの以下のように説明している。
1986年にアメリカのトーマス・チェックらによって発見されたリボザイムは、触媒作用を有するRNAであり、次の3種類の反応を触媒することが知られている：[19]
自分自身に作用してRNAを切断する。（グループ I, II, III イントロンの自己スプライシング）
特性 1 および 2 からは、RNAは自己複製していた段階の存在があるとも考えられる。また、特性 3 からは、RNAが酵素の役割も担う場合があることがわかる。このことから、仮説ではあるが、現在のゲノムの発現機構（セントラルドグマと言い表される）が確立する前段階において、遺伝子と酵素との役割を同じRNAが担っているRNAワールドという段階が存在したと考えられている。
なお、特性 3 の例として挙げた23S rRNAは、大腸菌のタンパク質を合成するリボゾーム内に存在する。大腸菌のリボゾームにおいては、アミノアシルtRNAから合成されるペプチドへアミノ酸を転位・結合させる酵素の活性中心の主役が、タンパク質ではなく23S rRNAとなっている[20]。さらに、この場合の酵素作用（ペプチジルトランスフェラーゼ活性）は、23S rRNAのドメインVに依存することも判明している[21]。
また、リボザイムが自己切断する際には鉛イオンが関与する例が判明している。このことから、RNAもタンパク質酵素の補因子と共通の仕組みを持てるという可能性が示唆されている[22]。
RNAワールド説によると、ゲノムを保持する役割はDNAへ、酵素機能はタンパク質へと淘汰が進んで、RNAワールドが今日のセントラルドグマへと進化したと考えられている。その段階では、次のようなRNAの特性が進化の要因として寄与したと推定されている[23]。
遺伝子の保管庫がDNAではなくRNAと考えた場合、RNAには不利な特性がある。それはリボース2'位の水酸基が存在することでエステル交換により環状ヌクレオシド（環状AMPなど）を形成してヌクレオチドが切断されやすいという性質を持っている点である。これに対してDNAは、リボース2'位の水酸基を欠くので環状リン酸エステルを形成せず、RNAの場合より安定なヌクレオチドを形成する。
また、立体構造の多様性について考察すると、RNAの立体構造はタンパク質に比べて高次構造が単純になることが判明している。そのため、RNAから構成される酵素に比べ、タンパク質から構成される酵素のほうが立体構造の多様性が大きく、基質特異性の面や遷移状態モデルを形成する上でより性能の良い酵素になると考えられる[24]。
分子構造が分子認識と遷移状態の形成に関与していることが判明して以来、酵素の構造を変化させることで人工的な酵素（人工酵素）を作り出す試みがなされている。 そのアプローチ方法としては
前者は1980年代頃から試みられており、アミノ酸配列を変異させて酵素の特性がどのように変化するのか、試行錯誤的に研究がなされた。異種の生物間でゲノムを比較できるようになり、異なる生物に由来する同一酵素について共通性の高い部分とそうでない部分とが明確なったので、それを踏まえて配列を変化させるのである（いわゆるバイオテクノロジー技術の一環）。1990年代以降にはコンピューターの大幅な速度向上とデータの大容量化が進行し、実際のタンパク質を測定することなく、コンピューターシミュレーションにより一次配列からタンパク質の立体構造を設計し、物性を予測することができつつある。また、2000年代に入るとゲノムの完全解読が色々な生物種で完了し、遺伝子情報から分子生物学上の問題を解決しようとする試み（バイオインフォマティクス技術）がなされている。そして現在、バイオインフォマティクス情報からタンパク質機能を解明するプロテオミックス技術へと応用が展開されつつある。
次に、超分子化合物を設計する方法については、1980年代頃より、分子認識を行う超分子化合物（すなわち基質特異性をモデル化した化合物）の研究が開始された。当初は基質構造の細部までは認識できなかったため、分子の嵩高さを識別することから始められた。ただし早い時期から、他の分子と静電相互作用で結合する包摂化合物（シクロデキストリンやクラウンエーテルなど）は知られていた。そこで最初の人工酵素として、リング状の構造を持つシクロデキストリンに活性中心を模倣した側鎖構造を修飾することで、中心空洞に嵌まり込む化合物に対してのみ反応する化学物質が設計された。今日では分子を認識すると蛍光を発するような超分子化合物も設計されている。
また、活性中心で生じている遷移状態を作り出す方法論は反応場理論として体系付けられている。反応場理論の1つの応用が、2001年にノーベル化学賞を受賞した野依良治やバリー・シャープレスらの不斉触媒として成果を挙げている。
1833年 フランスのアンセルム・ペイアンとジーン・フランソア・ペルソは麦芽の抽出液より、デンプンを分解して単糖（グルコース）にする物質を分離した。彼らはこの物質を「ジアスターゼ」（現在、フランス語で「酵素」を意味する）と名づけた。
1836年 ドイツのセオドア・シュワンは胃液が動物の肉を溶かす作用があることを発見し、胃液から原因物質を分離した。この物質は「ペプシン」と名づけられた。これは植物のみならず動物にも同様の活性が存在することを証明したものである。
1857年 フランスのルイ・パスツールがアルコール発酵過程が微生物（当時は酵母の研究）活動に基づくものであると発表した。ただし、これは酵素という無生物が起こすものとはパスツールは証明しなかった。しかしながら、ドイツのユストゥス・フォン・リービッヒは微生物ではなく、細胞外の無生物因子（当時は「発酵素 (fermente)」という用語を用いた）が発酵に関与しているとして、この説を否定した。
1873年 スウェーデンのイェンス・ベルセリウスが「化学反応は触媒作用によって進行する」と言う概念を提唱した（この概念は酵素の概念が認められたがゆえである）。
1878年 ドイツのウィルヘルム・キューネが酵母（ギリシャ語で "zyme"）の内部（ギリシャ語で "en"）で発酵が起きることを受けて「酵素 (en-zyme)」という概念を提唱。
1894年 ドイツのエミール・フィッシャーが酵素の基質特異性を証明するために、酵素と基質の「鍵と鍵穴説」を発表した。
1902年 イギリスのフェルディナント・ブラウンとフランスのアンリ・ルシャトリエは、スクラーゼの活性は酵素濃度に規定されることを観察し、反応の最中に基質と酵素は酵素基質複合体を作るという考えに至った（反応速度論の始まり）。
1913年 ミカエリス、メンテンらがブラウンとルシャトリエの結果を受けて「ミカエリス・メンテン式」を発表。
1925年 G・E・ブリッグスとJ・B・S・ホールデンがミカエリス・メンテン式を発展させた「ブリッグス・ホールデンの速度論」を発表。
1926年 アメリカのジェームズ・サムナーがナタ豆から「ウレアーゼ」と呼ばれる酵素を結晶化して、酵素の本体がタンパク質であることを突き止めた（ただしこの実験は当時評価されなかった）。
1930年 アメリカのジョン・ノースロップがペプシン、トリプシン、キモトリプシンをタンパク質の結晶として抽出した。
1945年 アメリカのジョージ・ウェルズ・ビードルとエドワード・ローリー・タータムは1つの遺伝子が1つの酵素に対応することを発表した（一遺伝子一酵素説）。
1946年 サムナーとノースロップは酵素の本体がタンパク質であることを証明し、ノーベル化学賞を受賞した。
1960年 アメリカのウィリアム・ スタインとスタンフォード・ムーアによって、リボヌクレアーゼのアミノ酸配列が決定された。
1965年 イギリスのデビッド・フィリップスはリゾチームと基質の複合体の立体構造を明らかにした（酵素として立体構造が決定されたのはこれが初めて）。
1969年 アメリカのロバート・メリフィールドが、ペプチド固相合成法を用いて、化学的にリポヌクレアーゼを合成した。
1986年 アメリカのトーマス・チェックらによって触媒作用を有するRNAである「リボザイム」が発見された。これにより、触媒作用はタンパク質によらないという概念ができた。更に生命の起源はRNAから始まったとする「RNAワールド仮説」の元になっている。
酵素の研究のさきがけとなった酵素（ペプシン、トリプシンなど）は酵素の規定の命名法に従わず、慣習的に現在でも当時の名称が使用されている。
^ 高機能バイオセンサー事業部会編「高機能バイオセンサー」、化学工業日報社、2003年。 ISBN 4873264294